近日，中国科学院强磁场科学中心副主任田长麟教授、吴芳明博士指导研究生利用液体核磁共振方法解析了人源的整合素蛋白α1的跨膜及胞内区在去污剂中的溶液结构，并用化学位移扰动的方法分析了其与β1的跨膜及胞内区的相互作用，为进一步研究整合素α1/β1介导的双向的细胞信号传导通路提供了结构基础。 

　　整合素蛋白是非常重要的介导细胞-细胞，细胞-胞外基质相互作用的粘着受体，在细胞信号传导和调节细胞形态、运动性和细胞周期中起着关键的作用。本研究利用液体核磁共振的方法解析了整合素蛋白α1的跨膜及胞内区在去污剂中的溶液结构，揭示了一个从跨膜区一直延伸到胞内区的长螺旋。与整合素蛋白αIIb的相应结构域的结构比较发现，α1的跨膜及胞内区具有不同的构象，进一步的核磁滴定实验显示α1与β1的跨膜及胞内区之间存在较弱的相互作用。 

　　相关研究结果已经于2013年5月1日以“Integrin α1 Has a Long Helix, Extending from the Transmembrane Region to the Cytoplasmic Tail in Detergent Micelles”为题正式发表在PLOS ONE杂志上（DOI：10.1371/journal.pone.0062954），中国科学技术大学生命学院的赖超华博士是文章的第一作者，中科院强磁场科学中心的吴芳明博士全程指导了该研究工作。文章链接为（http://www.plosone.org/article/info:doi/10.1371/journal.pone.0062954）。 

整合素蛋白α1与αIIb的跨膜及胞内区的结构比较